Was sind Proteine? 50 Erstaunliche Fakten zu Eiweiß

Proteine sind Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden und in eine dreidimensionale Struktur gefaltet sind. Die Seitenketten einzelner Aminosäurereste bestimmen die Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten und letztendlich die Faltung des Proteins. Abhängig von der Länge und der strukturellen Komplexität werden Ketten von Aminosäureresten als Oligopeptide, Polypeptide oder Proteine klassifiziert.

Inhaltsverzeichnis

Aminosäurereste sind die Bausteine von Proteinen

Eine Aminosäure ist ein Molekül, das ein Carboxyl (-COOH) und eine Aminogruppe (-NH ₂ ) enthält, die an dasselbe Kohlenstoffatom, den ⍺-Kohlenstoff, gebunden sind. Die Identität der Aminosäure wird durch ihre Seitenkette oder ihren Seitenrest bestimmt, der oft als R-Gruppe bezeichnet wird. Die einfachste Aminosäure ist Glycin, wobei der Rest ein einzelnes Wasserstoffatom ist. Andere Aminosäuren tragen komplexere Seitenketten. Die Seitenkette bestimmt die chemischen Eigenschaften der Aminosäure. Beispielsweise kann es Wasser anziehen oder abstoßen (hydrophil oder hydrophob), eine negative Ladung tragen (sauer) oder Wasserstoffbrückenbindungen bilden (polar).

Von allen bekannten Aminosäuren werden nur 21 verwendet, um Proteine in Eukaryoten zu erzeugen (der genetische Code codiert nur 20 davon). Aminosäuren werden mit einem Drei-Buchstaben-Code (z. B. Gly, Val, Pro) oder einem Ein-Buchstaben-Code (z. B. G, V, P) abgekürzt. Die lineare Kette von Aminosäureresten bildet das Rückgrat des Proteins. Die freie Aminogruppe an einem Ende wird als N-Terminus bezeichnet, während die freie Carboxylgruppe am anderen Ende den C-Terminus bildet. Die chemischen Eigenschaften der Seitenketten bestimmen stark die endgültige Struktur des Proteins, wenn sie miteinander und mit polaren Wassermolekülen interagieren.

Um ein Polypeptid zu bilden, werden Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Peptidbindungen werden zwischen der Aminogruppe (-NH ₂ -Gruppe) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (-COOH) der benachbarten Aminosäure gebildet. Proteine werden durch Dehydratisierungssynthese gebildet. Jedes einzelne Wassermolekül wird während der Verknüpfung von zwei Aminosäuren gebildet. Die resultierende kovalente Bindung ist eine Peptidbindung.

Der pH-Wert des umgebenden Mediums bestimmt die chemische Funktion von Aminosäuren

Aminosäuren haben sowohl eine basische als auch eine saure Gruppe. Sie können daher als Base (Wasserstoffionenempfänger) oder als Säure (Wasserstoffionendonor) wirken. Die chemischen Eigenschaften hängen vom pH-Wert des umgebenden Mediums ab. Bei niedrigem pH-Wert (z. B. pH2) sind sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe protoniert (-NH ₃ , -COOH), sodass die Aminosäure als Base fungiert. Bei einem alkalischen pH-Wert (z. B. pH 13) werden sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe deprotoniert (–NH ₂ , –COO ^– ) und die Aminosäure wirkt als Säure. Bei einem neutralen pH-Wert (dh den meisten physiologischen Umgebungen ~ pH 7,4) ist die Aminogruppe protoniert (–NH ₃ ) und die Carboxylgruppe deprotoniert (–COO ^–), wodurch ein Zwitterion entsteht, ein Molekül mit sowohl positiver als auch negativer Ladung. Diese chemischen Eigenschaften bei physiologischem pH-Wert sind wesentlich für die Bildung von Wasserstoffbrücken, die wiederum zur Bildung komplexerer Proteinstrukturen beitragen.

Länge, strukturelle Komplexität und Funktionalität unterscheiden ein Polypeptid von einem Protein

Polypeptide sind Ketten von Aminosäuren. Polypeptide mit weniger als 20 Aminosäuren werden auch als Oligopeptide oder einfach als Peptide bezeichnet. Eine Polypeptidkette wird als Protein bezeichnet, wenn sie in eine dreidimensionale Struktur gefaltet wird, die bereit ist, ihre spezifische Zellfunktion zu erfüllen.

Wie wir bereits erwähnt haben, ist die Form eines Proteins für seine Funktion sehr wichtig. Um zu verstehen, wie ein Protein seine endgültige Form oder Konformation erhält, müssen wir die vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: primär, sekundär, tertiär und quaternär.

Die einfachste Ebene der Proteinstruktur, die Primärstruktur , ist einfach die Sequenz von Aminosäuren in einer Polypeptidkette. Zum Beispiel hat das Hormon Insulin zwei Polypeptidketten, A und B, die in der folgenden Abbildung gezeigt sind. (Das hier gezeigte Insulinmolekül ist Kuhinsulin, obwohl seine Struktur der von Humaninsulin ähnlich ist.) Jede Kette hat ihren eigenen Satz von Aminosäuren, die in einer bestimmten Reihenfolge zusammengesetzt sind. Beispielsweise beginnt die Sequenz der A-Kette mit Glycin am N-Terminus und endet mit Asparagin am C-Terminus und unterscheidet sich von der Sequenz der B-Kette.

Die Sequenz eines Proteins wird durch die DNA des Gens bestimmt, das das Protein codiert (oder das einen Teil des Proteins für Proteine mit mehreren Untereinheiten codiert). Eine Änderung der DNA-Sequenz des Gens kann zu einer Änderung der Aminosäuresequenz des Proteins führen. Selbst die Änderung nur einer Aminosäure in der Sequenz eines Proteins kann die Gesamtstruktur und -funktion des Proteins beeinflussen.Zum Beispiel ist eine einzelne Aminosäureveränderung mit Sichelzellenanämie verbunden, einer Erbkrankheit, die rote Blutkörperchen betrifft. Bei Sichelzellenanämie weist eine der Polypeptidketten, aus denen Hämoglobin besteht, das Protein, das Sauerstoff im Blut trägt, eine leichte Sequenzänderung auf. Die Glutaminsäure, die normalerweise die sechste Aminosäure der Hämoglobin-β-Kette ist (eine von zwei Arten von Proteinketten, aus denen Hämoglobin besteht), wird durch ein Valin ersetzt. Diese Substitution ist für ein Fragment der β-Kette im folgenden Diagramm gezeigt.

Am bemerkenswertesten ist, dass ein Hämoglobinmolekül aus zwei α-Ketten und zwei β-Ketten besteht, die jeweils aus etwa 150 Aminosäuren bestehen, was insgesamt etwa 600 Aminosäuren im gesamten Protein entspricht. Der Unterschied zwischen einem normalen Hämoglobinmolekül und einem Sichelzellenmolekül beträgt nur 2 Aminosäuren von ungefähr 600.Eine Person, deren Körper nur Sichelzellen-Hämoglobin produziert, leidet an Symptomen einer Sichelzellenanämie. Diese treten auf, weil die Änderung der Glutaminsäure-zu-Valin-Aminosäure dazu führt, dass sich die Hämoglobinmoleküle zu langen Fasern zusammenlagern. Die Fasern verzerren scheibenförmige rote Blutkörperchen in sichelförmige Formen. Beispiele für „Sichelzellen“ sind gemischt mit normalen, scheibenartigen Zellen in der Blutprobe unten zu sehen.

Die Sichelzellen bleiben stecken, wenn sie versuchen, durch Blutgefäße zu gelangen. Die festsitzenden Zellen beeinträchtigen die Durchblutung und können bei Menschen mit Sichelzellenanämie schwerwiegende gesundheitliche Probleme verursachen, darunter Atemnot, Schwindel, Kopfschmerzen und Bauchschmerzen.

Die nächste Ebene der Proteinstruktur, die Sekundärstruktur , bezieht sich auf lokale gefaltete Strukturen, die sich innerhalb eines Polypeptids aufgrund von Wechselwirkungen zwischen Atomen des Rückgrats bilden. (Das Rückgrat bezieht sich nur auf die Polypeptidkette, abgesehen von den R-Gruppen. Wir meinen hier also nur, dass die Sekundärstruktur keine Atome der R-Gruppe umfasst.) Die häufigsten Arten von Sekundärstrukturen sind die α-Helix und das β-Faltenblatt. Beide Strukturen werden durch Wasserstoffbrücken in Form gehalten, die sich zwischen dem Carbonyl O einer Aminosäure und dem Amino H einer anderen bilden.

In einer α-Helix ist das Carbonyl (C = O) einer Aminosäure wasserstoffgebunden an das Amino H (NH) einer Aminosäure, die vier entlang der Kette liegt. (ZB würde das Carbonyl der Aminosäure 1 eine Wasserstoffbindung zum NH der Aminosäure 5 bilden.) Dieses Bindungsmuster zieht die Polypeptidkette in eine helikale Struktur, die einem gekräuselten Band ähnelt, wobei jede Umdrehung der Helix 3,6 Amino enthält Säuren. Die R-Gruppen der Aminosäuren ragen von der α-Helix nach außen, wo sie frei interagieren können^33gewürfelt.In einem β-Faltblatt reihen sich zwei oder mehr Segmente einer Polypeptidkette nebeneinander aneinander und bilden eine blattartige Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten wird. Die Wasserstoffbrückenbindungen bilden sich zwischen Carbonyl- und Aminogruppen des Grundgerüsts, während sich die R-Gruppen über und unter der Ebene der Schicht erstrecken^33gewürfelt. Die Stränge eines β-Faltenblatts können parallel sein und in die gleiche Richtung zeigen (was bedeutet, dass ihre N- und C-Termini übereinstimmen) oder antiparallel , in entgegengesetzte Richtungen zeigen (was bedeutet, dass der N-Terminus eines Strangs als nächstes positioniert ist zum C-Terminus des anderen).Bestimmte Aminosäuren sind mehr oder weniger wahrscheinlich in α-Helices oder β-Faltenblättern zu finden. Beispielsweise wird die Aminosäure Prolin manchmal als „Helixbrecher“ bezeichnet, da ihre ungewöhnliche R-Gruppe (die sich unter Bildung eines Rings an die Aminogruppe bindet) eine Biegung in der Kette erzeugt und nicht mit der Helixbildung kompatibel ist^44hochgestellt beginnen, 4 hochgestellt beenden. Prolin findet sich typischerweise in gebogenen, unstrukturierten Bereichen zwischen Sekundärstrukturen. In ähnlicher Weise finden sich Aminosäuren wie Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin, die in ihren R-Gruppen große Ringstrukturen aufweisen, häufig in β-Faltblättern, möglicherweise weil die β-Faltblattstruktur viel Platz für die Seitenketten bietet^44hochgestellt beginnen, 4 hochgestellt beenden.Viele Proteine enthalten sowohl α-Helices als auch β-Faltenblätter, obwohl einige nur einen Typ einer Sekundärstruktur enthalten (oder keinen der beiden Typen bilden).

Die dreidimensionale Gesamtstruktur eines Polypeptids wird als Tertiärstruktur bezeichnet . Die Tertiärstruktur beruht hauptsächlich auf Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen der Aminosäuren, aus denen das Protein besteht.Zu den Wechselwirkungen der R-Gruppe, die zur Tertiärstruktur beitragen, gehören Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Dipol-Dipol-Wechselwirkungen und Londoner Dispersionskräfte – im Grunde genommen die gesamte Bandbreite nichtkovalenter Bindungen. Beispielsweise stoßen sich R-Gruppen mit ähnlichen Ladungen gegenseitig ab, während solche mit entgegengesetzten Ladungen eine Ionenbindung bilden können. In ähnlicher Weise können polare R-Gruppen Wasserstoffbrücken und andere Dipol-Dipol-Wechselwirkungen bilden. Wichtig für die Tertiärstruktur sind auch hydrophobe Wechselwirkungen , bei denen sich Aminosäuren mit unpolaren, hydrophoben R-Gruppen im Inneren des Proteins zusammenballen und außen hydrophile Aminosäuren mit den umgebenden Wassermolekülen interagieren.Schließlich gibt es eine spezielle Art von kovalenter Bindung, die zur Tertiärstruktur beitragen kann: die Disulfidbindung. Disulfidbindungen , kovalente Bindungen zwischen den schwefelhaltigen Seitenketten von Cysteinen, sind viel stärker als die anderen Arten von Bindungen, die zur Tertiärstruktur beitragen. Sie wirken wie molekulare „Sicherheitsnadeln“ und halten Teile des Polypeptids fest miteinander verbunden.

Viele Proteine bestehen aus einer einzelnen Polypeptidkette und haben nur drei Strukturebenen (die, die wir gerade besprochen haben). Einige Proteine bestehen jedoch aus mehreren Polypeptidketten, die auch als Untereinheiten bezeichnet werden. Wenn diese Untereinheiten zusammenkommen, geben sie dem Protein seine quaternäre Struktur .Wir haben bereits ein Beispiel für ein Protein mit quaternärer Struktur gefunden: Hämoglobin. Wie bereits erwähnt, trägt Hämoglobin Sauerstoff im Blut und besteht aus vier Untereinheiten, jeweils zwei vom Typ α und β. Ein weiteres Beispiel ist die DNA-Polymerase, ein Enzym, das neue DNA-Stränge synthetisiert und aus zehn Untereinheiten besteht^55hochgestellt beginnen, 5 hochgestellt beenden.Im Allgemeinen halten dieselben Arten von Wechselwirkungen, die zur Tertiärstruktur beitragen (meist schwache Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken und Londoner Dispersionskräfte), die Untereinheiten auch zusammen, um eine quaternäre Struktur zu erhalten.

Jedes Protein hat seine eigene Form. Wenn sich die Temperatur oder der pH-Wert der Umgebung eines Proteins ändert oder wenn es Chemikalien ausgesetzt ist, können diese Wechselwirkungen unterbrochen werden, wodurch das Protein seine dreidimensionale Struktur verliert und sich wieder in eine unstrukturierte Kette von Aminosäuren verwandelt. Wenn ein Protein seine Struktur höherer Ordnung, aber nicht seine Primärsequenz verliert, wird es als denaturiert bezeichnet . Denaturierte Proteine sind normalerweise nicht funktionsfähig.Bei einigen Proteinen kann die Denaturierung umgekehrt werden. Da die Primärstruktur des Polypeptids noch intakt ist (die Aminosäuren haben sich nicht gespalten), kann es sich möglicherweise wieder in seine funktionelle Form falten, wenn es in seine normale Umgebung zurückkehrt. In anderen Fällen ist die Denaturierung jedoch dauerhaft. Ein Beispiel für eine irreversible Proteindenaturierung ist das Frittieren eines Eies. Das Albuminprotein im flüssigen Eiweiß wird undurchsichtig und fest, da es durch die Hitze des Ofens denaturiert wird, und kehrt auch beim Abkühlen nicht in seinen ursprünglichen Zustand mit rohen Eiern zurück.Forscher haben herausgefunden, dass sich einige Proteine nach Denaturierung wieder falten können, selbst wenn sie alleine in einem Reagenzglas sind. Da diese Proteine von selbst von unstrukturiert zu gefaltet übergehen können, müssen ihre Aminosäuresequenzen alle für die Faltung erforderlichen Informationen enthalten. Allerdings sind nicht alle Proteine in der Lage, diesen Trick auszuführen, und wie sich Proteine normalerweise in einer Zelle falten, scheint komplizierter zu sein. Viele Proteine falten sich nicht von selbst, sondern werden von Chaperonproteinen (Chaperoninen) unterstützt.

Proteine sind wesentliche Bausteine des Lebens

Proteine sind zusammen mit Kohlenhydraten, Nukleinsäuren und Lipiden grundlegende Bausteine des Lebens. Proteine weisen eine enorme Vielfalt in ihrer Zusammensetzung und damit in ihrer Funktion auf. Unter anderem geben sie einer Zelle Struktur (z. B. in Form von Kollagen), ermöglichen Bewegung (z. B. Aktin und Myosin in den Muskeln), katalysieren Reaktionen (Enzyme), bringen Moleküle über die Zellmembran und verteidigen Wirbeltiere gegen Eindringlinge (Antikörper).

50 Fakten zu Proteinen

Ihre Haare und Nägel bestehen aus Eiweiß.

Keratin ist ein faseriges Strukturprotein, das Haare, Nägel und die äußere Schicht unserer Haut bildet. Bei Tieren bildet es Federn, Hörner, Krallen und Hufe. Es schützt auch Epithelzellen vor Schäden.

Je größer die Bohne, desto mehr Protein hat sie.

Je länger, größer und älter eine Hülsenfrucht wird, desto mehr Protein enthält sie. Ausgereifte geröstete Sojabohnen sind die am häufigsten vorkommenden Hülsenfrüchte mit 39,6 Gramm Eiweiß pro 100 Gramm Portion.

Rindfleisch war früher das weltweit am meisten konsumierte Fleisch.

Nun, dieser Titel gehört zu Schweinefleisch.

Dein Blut ist wegen Eiweiß rot.

Hämoglobin ist ein Protein in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff von der Lunge zu den Körperzellen transportiert und schädliche Abfallprodukte wie Kohlendioxid entsorgt.

Protein lässt Sie sehen.

Rhodopsin ist ein Protein in unseren Augen, das uns hilft, Licht zu sehen.

Menschliches Fleisch ist reich an Eiweiß.

Kannibalismus wurde jedoch aufgrund von Ernährung oder Hunger nicht wirklich praktiziert. Historische Beispiele menschlichen Fleischkonsums waren symbolische oder religiöse Gesten.

Eine typische männliche Ejakulation beim Menschen enthält 150 mg Protein.

Das Sperma enthält auch ein Protein, das Frauen zum Eisprung ermutigt.

Proteine verursachen oft Allergien.

Bestimmte Lebensmittel verursachen häufig Allergien, da die Struktur ihres Proteingehalts Immunantworten auslöst. Zum Beispiel sind viele Menschen allergisch gegen Gluten, ein Protein, das in Weizen und Getreide enthalten ist.

Die meisten Mikroorganismen und Pflanzen sind in der Lage, alle 20 Standardaminosäuren zu synthetisieren.

Tiere und Menschen können jedoch nur 9 dieser essentiellen Aminosäuren über die Nahrung aufnehmen.

Natriumarmer Parmesankäse ist der proteinreichste.

Milchprodukte wie Milch, Joghurt und Käse sind alle Proteinquellen, aber dieser spezielle Käse hat den reichsten Proteingehalt. Natriumarmer Parmesankäse enthält 41,6 Gramm pro 100 Gramm Portion.

Thunfisch hat den höchsten Proteingehalt für Fisch.

Roter und Gelbflossenthun sind besonders proteinreich. Bluefin enthält 29,91 Gramm Protein pro 100 Gramm trocken gekochten Fisch und Yellowfin 29,15 Gramm. Einige andere Anwärter sind die folgenden: Sardellen (29 g), Lachs (27 g), Heilbutt (27 g) und Tilapia (26 g).

Samen sind ein proteinreicher Snack.

Kürbiskerne liefern 33 Gramm Protein pro 100 Gramm, während Wassermelonenkerne etwa 28 Gramm pro 100 Gramm liefern.

Protein verhindert, dass Ihr Körper anschwillt.

Das Protein Albumin verhindert, dass der gesamte menschliche Körper durch Flüssigkeiten geschwollen wird. In Ländern der Dritten Welt sind Eiweißdiät und Mangel an Nahrung häufige Probleme, die die Schwellung des Bauches aufgrund des Mangels an Albumin und des osmotischen Ungleichgewichts der Körperflüssigkeiten verursachen.

Sobald das Protein verdaut ist, wird es in seine Aminosäuren zerlegt.

Diese Aminosäuren werden dann wiederverwendet, um die Proteine herzustellen, die Ihr Körper benötigt, um Muskeln, Knochen, Blut und Körperorgane zu erhalten.

Das Essen von übermäßigem Protein kann Ihre Organe schädigen.

Wenn Sie zu viel Protein als erforderlich essen, werden Nieren und Leber belastet, da diese Organe härter arbeiten, um das zusätzliche Protein abzubauen. Nicht nur das, sondern auch das abgebaute Protein wird dann als Körperfett gespeichert und führt zu einer Gewichtszunahme.

Protein kann tödlich sein.

Es wurde ein Todesfall durch Proteinkonsum verzeichnet: Ein 20-jähriger Hockeysportler starb an einer Ammoniakvergiftung aufgrund einer proteinreichen Ernährung. Eine Ammoniakvergiftung ist nicht wirklich eine Auswirkung von zu viel Protein, aber in diesem Fall hatte der Athlet eine seltene genetische Erkrankung, die seinen Körper daran hindert, Protein richtig zu metabolisieren und zu synthetisieren. Das Protein verwandelte sich in seinem System in Ammoniak und vergiftete ihn schließlich.

Sonic the Hedgehog ist ein Protein.

Muss schnell los! Sonic Hedgehog ist ein sekretiertes Protein, das für die Entwicklung von Tieren und Menschen von entscheidender Bedeutung ist. Es ist verantwortlich für das Wachstum der Ziffern und die Organisation des Gehirns.

Pikachu ist auch ein Protein.

Pikachurin ist ein Netzhautprotein, das nach dem Blitzpokemon Pikachu für seine Wendigkeit benannt ist. Gute Pikachurin-Bindungen sind entscheidend für ein gutes Sehvermögen. Falsch ausgerichtete oder unförmige Bindungen verursachen Augenerkrankungen.

Putenbrust ist der magerste Teil des Tieres.

Eine 85-Gramm-Portion geröstete, hautlose Putenbrust enthält 24 Gramm Protein und 115 Kalorien. Es ist auch reich an Niacin, Vitamin B6, Selen, Phosphor und Zink.

Menschen mittleren Alters müssen mehr Protein konsumieren.

Da Protein für die Zellregeneration essentiell ist, argumentieren viele Forscher, dass Protein der Hauptgrund für das Altern ist.

Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein in Ihrem Körper.

Dies ist die Hauptstrukturkomponente von Bändern, Knochen, Haut und Muskeln.

Protein hält Hühnereier stabil.

Eine spezielle Form von Keratin hält die Eierschalen fest. Ohne dieses Protein ist die Schale zu spröde.

Indien isst die geringste Menge Fleisch der Welt.

Mit nur 7 Pfund Fleisch pro Person pro Jahr sind die Menschen in Indien ziemlich fleischig mit Fleisch. Auf der anderen Seite konsumieren Australier mit 205 Pfund pro Person jährlich das meiste Fleisch.

Sie sind soziale Schmetterlinge.

Proteine interagieren mit anderen Arten von Molekülen, einschließlich anderer Proteine , Lipide , Kohlenhydrate und DNA . Man könnte sagen, dass sie das Leben der Party sind.

Es gibt ein riesiges Protein Titin

Titin ist das größte entdeckte Protein. Es ist auch als Connectin bekannt und ist für die Muskelkontraktion verantwortlich. Und sein chemischer Name hat 189.819 Buchstaben! Insgesamt dauert die Aussprache etwa 3,5 Stunden. Viel Glück damit.

Das kleinste Protein im menschlichen Körper ist das Schilddrüsenfreisetzungshormon (TRH).

Das Schilddrüsenfreisetzungshormon hat nur 234 Aminosäuren. Das kleinste Polypeptid im menschlichen Körper ist Insulin mit 54 Aminosäuren.

Proteinriegel sind kein Mahlzeitenersatz.

Gute Proteinriegel sollten idealerweise 8 bis 10 Gramm Protein, etwa 3 Gramm Ballaststoffe und ausgewogene Zuckermengen enthalten. Der Mensch kann jedoch nicht allein von Proteinriegeln oder Protein-Shakes leben. Sie würden die anderen Makronährstoffe brauchen, um gesund zu bleiben.